翻译后修改:蛋白质组学未来的重点

  • 杰拉德W. HART.
    一致
    应解决谁的通信:Johns Hopkins大学生物化学系Gerald W. Hart博士,725 N.Wolfe St.,WBSB515,Baltimore,MD 21205-2185;
    隶属关系
    从生物化学中,约翰霍普金斯大学医学院,巴尔的摩,马里兰州21205-2185;
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  • 劳伦E.球
    隶属关系
    南卡罗莱纳州查尔斯顿医科大学的细胞和分子药理学,南卡罗来纳州29425
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      含有20,000至30,000名人类基因,只有100,000种表达蛋白质,生活系统的动态复杂性部分地通过蛋白质翻译期间和之后发生的氨基酸的巨大化学修饰来实现。有超过400个已知的翻译后修改(PTM),方法论和仪器技术进步均允许发现新的修改,从而能够开发改进作用作用的全球视图,并揭示通过修饰组合赋予蛋白质调节的复杂性的大小。 PTMS编码关于细胞的状态的信息,并以高响应于细胞代谢和外部提示的方式协同改性多肽函数。事实上,它是由多肽的多肽产生的多肽分子物种,该多肽代表基因表达的生物功能终点。由于分析方法继续提高,它可能成为生物医学和其他类型的分子研究的主要焦点,以阐明多肽许多不同同种型的功能,这必须首先在多肽上的个体位点水平上达到最终并最终定义具有多个PTM的单个分子物种的结构/功能。
      这一特别问题 分子和细胞蛋白质组学 从2012年10月举行的双年度特别研讨会“邮政翻译修改:检测和生理角色”,这是美国生物化学和分子生物学(ASBMB)和分子生物学协会的支持 分子和细胞蛋白质组学。本问题论文说明了在过去几十年中制造的蛋白质组学进展的PTM领域的持续工作。